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Réduction bio-électrocatalytique du CO2 in cristallo // Bioelectrocatalytic CO2 reduction in cristallo

ABG-127375
ADUM-60034
Sujet de Thèse
04/12/2024 Contrat doctoral
Université Grenoble Alpes
Grenoble cedex 9 - France
Réduction bio-électrocatalytique du CO2 in cristallo // Bioelectrocatalytic CO2 reduction in cristallo
  • Biologie
Métalloenzymes redox, nanotubes de carbone, cristallographie des protéines, électrocatalyse, réduction du CO2
Redox metalloenzymes, carbon nanotubes, Protein crystals, electrocatalysis, CO2 reduction reaction

Description du sujet

La monoxyde de carbone déshydrogénase (CODH) est une enzyme à nickel redox qui présente un grand intérêt pour la conception de nouvelles stratégies durables afin de répondre à la demande future en sources d'énergie et en produits de commodité. La CODH est le catalyseur le plus efficace pour la réduction du CO2 en CO. Cette enzyme présente de nombreux avantages en termes d'activité, de sélectivité et de capacité à travailler avec des métaux abondants dans des conditions douces pour l'activation de petites molécules connues pour être difficiles à activer (CO, CO2). Cependant, ces enzymes sont sensibles à l'oxygène et instables sur de longues périodes. Dans ce projet, nous concevrons de nouveaux matériaux à base d'enzymes en combinant deux stratégies innovantes d'immobilisation : des cristaux de protéines réticulées et des nanotubes de carbone fonctionnalisés. Deux familles de protéines sont ciblées. La CODH sera étudiée pour des applications dans la réaction de réduction du CO2 (CO2RR). Une petite protéine redox, la rubredoxine, sera utilisée pour étudier les mécanismes de transfert d'électrons à l'intérieur et à l'extérieur de ces nouveaux biohybrides. Enfin, les CLEC à base de CODH seront étudiés pour la réaction de réduction du CO2 et l'oxydation du CO. Les CLEC optimisés et les fonctionnalisation de nanotubes seront comparés afin d'étudier le transfert d'électrons et le mécanisme électrocatalytique in cristallo.
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Carbon monoxide dehydrogenase (CODH) is a redox nickel enzyme of great interest because of the need for new sustainable strategies to meet the future demand for energy sources and commodity products. CODH is the most efficient catalyst for CO2 reduction to CO. This enzyme has many advantages in terms of activity, selectivity and ability to work with earth-abundant metals under mild conditions with small molecules known to be difficult to activate (CO, CO2). However, these enzymes are oxygen-sensitive and unstable over long periods of time. In this project, we will design novel enzyme-based materials by combining two innovative strategies of immobilization: cross-linked protein crystals and functionalized carbon nanotubes. Two protein families are targeted. CODH will be investigated for applications in CO2 reduction reaction (CO2RR). A small redox protein, rubredoxin, will be used to investigate electron transfer mechanisms inside and outside this novel biohybrids. Finally, CODH-based CLECs will be investigated towards both CO2RR and CO oxidation. Each optimised CLEC conditions and functionalization strategies will be compared in order to investigate electron transfer and electrocatalytic mechanism in cristallo.
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Début de la thèse : 01/10/2025

Nature du financement

Contrat doctoral

Précisions sur le financement

Concours pour contrat doctoral

Présentation établissement et labo d'accueil

Université Grenoble Alpes

Etablissement délivrant le doctorat

Université Grenoble Alpes

Ecole doctorale

218 CSV- Chimie et Sciences du Vivant

Profil du candidat

Étudiant en Master fortement intéressé par l'interface entre la chimie et la biologie, avec une expertise en chimie inorganique et/ou en biochimie. Une expertise en électrochimie serait un atout supplémentaire.
Master student with a strong interest in the interface between chemistry and biology, with expertise in inorganic chemistry and/or biochemistry. Expertise in electrochemistry would be an added advantage
30/04/2025
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