Condensats et Chromatine : Comment la Séparation de Phase Façonne les Réponses des Plantes à la Température // Condensates and Chromatin: How Phase Separation Shapes Plant Temperature Responses
ABG-127555 | Sujet de Thèse | |
13/12/2024 | Financement public/privé |
CEA Université Grenoble Alpes
Grenoble
Condensats et Chromatine : Comment la Séparation de Phase Façonne les Réponses des Plantes à la Température // Condensates and Chromatin: How Phase Separation Shapes Plant Temperature Responses
- Biologie
Biologie végétale / Sciences du vivant / Biologie structurale / Sciences du vivant
Description du sujet
Les plantes doivent adapter leur développement aux conditions environnementales, notamment à l'augmentation des températures due au changement climatique. Le stress thermique impacte significativement la physiologie des plantes, et pour atténuer ces effets, elles ont développé des réponses au choc thermique (HSR), avec le facteur de choc thermique A1a (HSFA1a) jouant le rôle de régulateur principal chez Arabidopsis thaliana. En l'absence de stress, HSFA1a reste cytosolique et inactif, lié aux protéines de choc thermique (HSPs). Le stress thermique provoque la dissociation des HSPs, permettant la translocation nucléaire, la trimérisation, la liaison à la chromatine et l'activation des gènes de réponse au stress. Des études récentes révèlent qu'HSFA1a pourrait agir comme un facteur de transcription pionnier pour accéder à des régions chromatiniennes fermées et initier la HSR. De plus, des résultats préliminaires suggèrent qu'HSFA1a subit une séparation de phase liquide-liquide (LLPS) pour former des condensats nucléaires régulant l'expression des gènes. Ce projet vise à 1) explorer l'effet de la température sur la structure et l'oligomérisation de HSFA1a, 2) étudier la LLPS de HSFA1a en présence et en absence d'ADN, 3) caractériser l'activité pionnière de HSFA1a, et 4) déterminer l'importance physiologique de la LLPS dans la HSR.
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Plants must adapt their development to environmental conditions, including rising temperatures due to climate change. Heat stress significantly impacts plant physiology, and to mitigate these effects, plants have evolved heat shock responses (HSR), with Heat Shock Factor A1a (HSFA1a) serving as a master regulator in Arabidopsis thaliana. Under nonstress conditions, HSFA1a remains cytosolic and inactive, bound to heat shock proteins (HSPs). Heat stress triggers HSP dissociation, enabling HSFA1a nuclear translocation, trimerization, chromatin binding, and activation of stress-responsive genes. Recent studies reveal that HSFA1a might act as a pioneer transcription factor to access closed chromatin regions and initiate HSR. Additionally, preliminary findings also suggest that HSFA1a undergoes liquid-liquid phase separation (LLPS) to form nuclear condensates that regulate gene expression. This project aims to 1) explore how temperature affects HSFA1a structure and oligomerization, 2) investigate LLPS of HSFA1a with and without DNA, 3) characterize HSFA1a pioneer activity, and 4) determine the physiological importance of LLPS in HSR.
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Pôle fr : Direction de la Recherche Fondamentale
Département : Institut de Recherche Interdisciplinaire de Grenoble
Service : DBSCI
Date de début souhaitée : 01-10-2025
Ecole doctorale : Chimie et Sciences du Vivant (EDCSV)
Directeur de thèse : Zubieta Chloé
Organisme : CNRS
Laboratoire : DRF/IRIG/DBSCI/LPCV
URL : https://www.lpcv.fr/Pages/StrucDev/Presentation.aspx
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Plants must adapt their development to environmental conditions, including rising temperatures due to climate change. Heat stress significantly impacts plant physiology, and to mitigate these effects, plants have evolved heat shock responses (HSR), with Heat Shock Factor A1a (HSFA1a) serving as a master regulator in Arabidopsis thaliana. Under nonstress conditions, HSFA1a remains cytosolic and inactive, bound to heat shock proteins (HSPs). Heat stress triggers HSP dissociation, enabling HSFA1a nuclear translocation, trimerization, chromatin binding, and activation of stress-responsive genes. Recent studies reveal that HSFA1a might act as a pioneer transcription factor to access closed chromatin regions and initiate HSR. Additionally, preliminary findings also suggest that HSFA1a undergoes liquid-liquid phase separation (LLPS) to form nuclear condensates that regulate gene expression. This project aims to 1) explore how temperature affects HSFA1a structure and oligomerization, 2) investigate LLPS of HSFA1a with and without DNA, 3) characterize HSFA1a pioneer activity, and 4) determine the physiological importance of LLPS in HSR.
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Pôle fr : Direction de la Recherche Fondamentale
Département : Institut de Recherche Interdisciplinaire de Grenoble
Service : DBSCI
Date de début souhaitée : 01-10-2025
Ecole doctorale : Chimie et Sciences du Vivant (EDCSV)
Directeur de thèse : Zubieta Chloé
Organisme : CNRS
Laboratoire : DRF/IRIG/DBSCI/LPCV
URL : https://www.lpcv.fr/Pages/StrucDev/Presentation.aspx
Nature du financement
Financement public/privé
Précisions sur le financement
Présentation établissement et labo d'accueil
CEA Université Grenoble Alpes
Pôle fr : Direction de la Recherche Fondamentale
Département : Institut de Recherche Interdisciplinaire de Grenoble
Service : DBSCI
Profil du candidat
Master 2
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